Sonja Herres-Pawlis studierte Chemie an der Universität Paderborn und an der Ecole National Supérieure de Chimie in Montpellier. Nach ihrer Promotion war sie an der Universität Stanford als Postdoc tätig. Nach der Habilitation an der TU Dortmund wurde sie 2011 als Professorin für Koordinationschemie und Bioanorganische Chemie an die LMU München berufen. Für ihre Forschungen zur Aktivierung von kleinen Molekülen durch Übergangsmetallkomplexe erhielt sie 2011 den Innovationspreis des Landes Nordrhein-Westfalen. Seit 2015 hat sie den Lehrstuhl für Bioanorganische Chemie an der RWTH Aachen inne. Peter Klüfers studierte Chemie und Pharmazie an den Universitäten Köln und Bonn. Nach einer Promotion mit einem festkörperchemischen Thema wandte er sich in seiner Habilitation der Koordinationscheme zu. Deren praktische Seite lernte er bei der Enka AG (Wuppertal) in der Entwicklung von Kupferseidemembranen kennen. 1988 wurde er an die Universität Karlsruhe berufen; seit 1998 hat er den Lehrstuhl für Bioanorganische Chemie und Koordinationschemie an der LMU München inne. Die Schwerpunkte seiner Forschung sind Kohlenhydrat- und Nitrosyl-Metallkomplexe.

"Zwei wirkliche Experten haben das aktuelle Wissen zusammengetragen und präsentieren es mit ansprechenden Bildern und in verständlicher Sprache und Terminologie."Prof. Dr. Axel Klein, Universität Köln (01.08.2018) "Dieses empfehlenswerter angemessene Vorkenntnisse voraussetzende Lehrbuch wendet sich vorwiegend an Studenten eines Bachelor-Studiengangs der Chemie und der Biochemle."CLB - Chemie in Labor und Biotechnik (06/2018) "Das Buch bietet eine Synthese aus aktuellen Arbeiten an Metalloenzymzentren und den Grundlagen der Koordinationschemie, was eine umfassende Einführung in das Thema ermöglicht."Allgemeines Ministerialblatt der Bayerischen Staatsregierung (30.05.2018) "Mit dieser Einführung in die faszinierende Welt der Metalloproteine lernen Chemiker, Biochemiker und Biotechnologen Mechanismen, Methoden und Modellvorstellungen der bioanorganischen Chemie kennen."CHEManager (25.10.2017) "In einer Synthese aus aktuellen Arbeiten an Metalloenzymzentren und den Grundlagen der Koordinationschemie führt der Band in dieses im Wortsinne komplexe Thema ein."METALL (01.10.2017)

• Vorwort xiiiTeil I Die Koordinationschemie von Metalloenzymzentren 11 Säure-Base-Katalyse bei physiologischem pH-Wert: Zink(II) in Carboanhydrase und hydrolytischen Zinkenzymen 31.1 Carboanhydrasen 41.1.1 Molekülbau von humaner Carboanhydrase II (hCA II) 41.1.2 CA-Katalysezyklus 61.1.3 Cadmium als Zentralmetall in einer ζ-CA 71.2 Alkoholdehydrogenase 81.3 Hydrolytische Zinkenzyme, Klasse-II-Aldolase 81.4 Nicht katalytische Zinkzentren 91.5 Literatur 112 Funktion und Inhibition katalytischer Zentren: Urease und Ureasehemmstoffe 152.1 Harnstoff im Stickstoffstoffwechsel 152.2 Molekülbau von Urease 162.3 Ureasekatalysezyklus 172.4 Ureasehemmung durch Diamidophosphat 182.5 Ureasebiosynthese: Nickeleinbau durch UreE 192.6 Elementaranalyse an kristalliner Urease: Sumners Irrtum 202.7 Literatur 223 Superoxidreduktion in Anaerobiern: Rubredoxin (Rd) und Superoxidreduktasen (SORs) 253.1 O2 ∙− -Reduktion 253.2 Rubredoxin (Rd) 263.2.1 Aufbau von Rubredoxin 263.2.2 Das elektrochemische Potenzial von Rubredoxin: Thermodynamik der e – -Übertragung 273.3 Desulforedoxin (Dx) 293.4 Reorganisationsenergie einkerniger Highspin-Eisenzentren: Kinetik der e – -Übertragung 303.5 Superoxidreduktasen (SORs) 313.5.1 Molekülbau von SORs 313.5.2 SOR-Katalysezyklus 323.6 Literatur 334 Anionische Liganden senken das elektrochemische Potenzial: [2Fe-2S]-Ferredoxine und Rieske-Zentren 354.1 Zweikernige Eisen-Schwefel-Proteine 354.2 [2Fe-2S]-Ferredoxin 354.3 Rieske-Zentren 364.4 Oxidationsstufen und Redoxpotenziale 374.5 Biosynthese von Fe-S-Clustern 384.6 Literatur 395 [4Fe-4S]-Cluster: Ein „altes“ Zentrum mit vielen Funktionen 415.1 Ein Blick in die Evolution 425.2 [4Fe-4S]-Ferredoxine und HP-Proteine 425.2.1 [4Fe-4S]-Cluster als 1e – -Überträger 425.2.2 Molekülbau von [4Fe-4S]-Ferredoxinen 435.2.3 2[4Fe-4S]-Cluster 435.3 [3Fe-4S]-Cluster 435.4 [4Fe-3S]-Cluster 445.5 Aconitase 455.5.1 Molekülbau von Aconitase 465.5.2 Aconitasekatalysezyklus 475.6 IspG und IspH 485.7 Radikal-SAM-Enzyme 495.7.1 Molekülbau von Radikal-SAM-Enzymen 495.7.2 Bildung von 5 ′ -Adenosylradikalen 515.7.3 Eisen-Schwefel-Cluster als Schwefelquellen 515.8 Literatur 526 Katalyse einer Redoxreaktion: Mangan- und Eisensuperoxiddismutase (MnSOD, FeSOD) 556.1 O2 ∙− -Disproportionierung 556.2 Molekülbau von Fe-, Mn- und Fe/Mn-SODs 566.3 Mn/Fe-SOD-Katalysezyklus 576.4 Weitere SODs 596.5 Literatur 597 Mononukleare Nichthäm-Eisen-Enzyme 617.1 Isopenicillin-N-Synthase 637.2 Naphthalin-1,2-Dioxygenase, eine Rieske-Dioxygenase 657.3 Phenylalaninhydroxylase (PAH) 667.3.1 Monooxygenierung von Phenylalanin 677.3.2 Aufbau von PAH 687.3.3 O 2 -Aktivierung und Regulierung 697.3.4 Bio-Anorganisches: Die Elektronenstruktur eines Highspin-Fe IV O-Zentrums 697.3.5 Reaktionen der transienten Fe IV =O-Spezies 727.4 Literatur 738 O-Atom-Transfer: Der Molybdopterin-Kofaktor 758.1 Einkernige Molybdän-Enzyme 758.2 Sulfitoxidase 768.2.1 Katalyse 778.3 MoCu-CO-Dehydrogenase 808.4 Literatur 819 Ein Strukturelement – viele Funktionen: Oxidodieisenzentren 839.1 Hämerythrin (Hr) 849.1.1 Molekülbau von Hämerythrin 849.1.2 Sauerstofftransport in Hr 849.2 Lösliche Methanmonooxygenase (sMMO) 859.2.1 Methanotrophe Bakterien 859.2.2 Die Hydroxylasekomponente (sMMOH) der löslichen Methanmonooxygenase 869.2.3 sMMO-Katalyse 879.3 Ribonukleotidreduktase 889.4 Flavodieisenenzyme 8910 Bioliganden und Bindungsmodelle 9310.1 Histidin 9410.2 Aspartat und Glutamat 9510.3 Cysteinat 9510.4 Tyrosinat 9610.5 Methionin 9610.6 Porphyrinliganden 9610.7 Literatur 9811 High- und Lowspin-Eisen: Myoglobin und Hämoglobin 10111.1 O 2 -Transport 10111.2 deoxyMb 10211.3 oxyMb 10311.4 MbCO 10411.5 1 Fe II − 1 O2 , 2 Fe III − 2O2 ∙− oder 3 Fe II − 3O2 ? 10611.6 metMb 10911.7 Dynamik der Be- und Entladung von Mb 11011.8 Literatur 11012 Häm-NO-Komplexe: P450nor, Nitrophorine, MbNO, lösliche Guanylatcyclase (sGC) 11312.1 Cytochrom P450nor, eine fungale NO-Reduktase 11612.2 Die Fe–NO-Bindung in Häm-{FeNO} 6 -Zentren 11712.3 Nitrophorine 11912.4 NO-beladenes Mb, ein {FeNO} 7 -Zentrum 12012.5 Die Fe–NO-Bindung in Häm-{FeNO} 7 -Zentren 12012.6 Lösliche Guanylatcyclase (sGC) 12112.7 Literatur 12213 Redoxkatalyse mit Hämzentren: Cytochrom c, Katalase, Cytochrom P450 12513.1 Cytochrom c 12513.2 Häm-Katalase 12613.3 Cytochrom P450 12713.4 NO-Synthasen 13013.5 Literatur 13114 Redoxchemie bei hohem Potenzial: blaue Kupferproteine und Cu A -Zentren 13314.1 Blaue Kupferzentren 13614.2 Plastocyanin 13614.2.1 Molekülbau von Plastocyanin 13614.2.2 Das Modell vom entatischen Zustand 13714.2.3 Der elektronische Grundzustand des Plastocyaninzentrums 13714.2.4 Die Bedeutung kovalenter Bindungen in Kupferzentren 13914.3 Cu A -Zentren 14015 Aktivierung von O 2 -Spezies in Kupfer-Redox-Zentren: O 2 -Transport, Oxygenase-, Oxidase- und SOD-Aktivität 14315.1 Hämocyanin (Hc) 14315.1.1 Molekülbau von Hämocyanin 14315.1.2 TS-3-Cu II (His) 3 – ein starkes Oxidationsmittel 14415.2 Tyrosinase 14615.2.1 Molekülbau von Tyrosinase 14615.2.2 Oxidationszustände und Reaktionsschritte 14715.3 Partikuläre Methanmonooxygenase (pMMO) 14815.4 CuZnSOD 14915.4.1 Der Molekülbau von CuZnSOD 14915.4.2 Katalysezyklus 15015.5 Mononukleare Cu-Monooxygenasen 15115.6 Kupfer(III) in der Biochemie? 15215.7 Literatur 15316 Proteinogene Radikale als Liganden: Galactose-Oxidase (GO) und Cytochrom-c-Oxidase (CcO) 15516.1 Galactose-Oxidase 15516.1.1 Molekülbau von GO 15616.1.2 Katalyse 15716.2 Cytochrom-c-Oxidase (CcO) 15816.2.1 Struktur des Häm-a 3 -Cu B -Zentrums in Cytochrom-c-Oxidase 15916.2.2 Katalysezyklus 16016.3 Literatur 16117 Vierelektronen-katalyse, Zweiter Teil: Der O 2 -freisetzende Komplex in Photosystem II 16317.1 Die fünf Zustände 16317.2 Die Struktur Des Photosystems Ii 16417.3 Oxidationszustände des OEC und Katalysezyklus 16617.4 Synthetische Katalysatoren für die Wasseroxidation 16817.4.1 Redoxkatalyse mit Manganoxiden 16917.5 Literatur 16918 Hydrogenasen 17118.1 H 2 -Aktivierung 17118.2 [NiFe]-Hydrogenasen 17218.2.1 Katalysezyklus 17318.2.2 Der μ-Hydrido-Zustand 17418.2.3 Die Biosynthese des aktiven Zentrums 17418.3 [FeFe]-Hydrogenase 17518.4 [Fe]-Hydrogenase (Hmd) 17718.5 Literatur 17819 Nitrogenase 18119.1 N 2 -Reduktion 18119.2 Molekülbau von Nitrogenase 18219.3 Katalysezyklus 18319.4 Biosynthese von P- und M-Cluster 18419.5 Literatur 18520 Organometallchemie in Organismen I: cobalaminabhängige Methioninsynthase 18720.1 Vitamin-B 12 -Derivate 18720.2 Methioninsynthase 18820.2.1 Methioninsynthase: Molekülbau und Oxidationsstufen 18820.2.2 Katalysezyklus 18920.3 Literatur 19121 Organometallchemie in Organismen II: CO-Dehydrogenase/Acetyl-CoA-Synthase 19321.1 CO 2 -Reduktion: anaerobe CO-Dehydrogenasen und bifunktionelle CODH/ACSs 19321.2 Der C-Cluster in NiCODHs 19421.3 Der A-Cluster in NiCODHs 19621.3.1 Die Struktur des A-Clusters in CODH/ACS 19621.3.2 A-Cluster-Katalyse 19721.4 Literatur 19722 Ein technisch genutztes Metallenzym: Xylose-Isomerase („Glucose-Isomerase“) 20122.1 Xylose-Isomerase 20122.1.1 Molekülbau von Xylose-Isomerase 20222.1.2 Katalyse 20422.2 Literatur 20523 Eisenstoffwechsel 20723.1 Metallstoffwechsel 20723.2 Transferrin 21023.3 Bakterielle Siderophore 21224 Koordinationschemische „Steckbriefe“ einiger Zentralmetalle 21525 Elektrochemische Potenziale von Sauerstoffspezies bei pH 7 219Teil II Der Blick aufs Metall: Grundlegende und spezielle Methoden 22126 Strukturanalyse von Proteinen 22326.1 Kristallisation der Proteine 22326.2 Röntgenbeugung 22426.3 Röntgenstrukturanalyse 22726.3.1 Methode des isomorphen Ersatzes 22826.3.2 MAD-Methode (Multiwavelength Anomalous Dispersion) 22926.3.3 Methode des molekularen Ersatzes (MR) 23026.4 Die Strukturverfeinerung 23026.5 Literatur 23227 UV/Vis-, Fluoreszenz- und CD-Spektroskopie 23327.1 Allgemeine Grundlagen derUV/Vis-Spektroskopie 23327.2 Technisches 23827.3 Allgemeine Grundlagen der Fluoreszenzspektroskopie 23927.4 Technisches 24227.5 Fluoreszenzlöschung 24327.6 Förster-Energie-Transfer 24427.7 Allgemeine Grundlagen der CD-Spektroskopie 24527.8 Zusammenfassung 24827.9 Literatur 24828 Elektrochemie 24928.1 Allgemeine Grundlagen 24928.2 Cyclovoltammetrie 25028.3 Einfluss der Diffusion 25328.4 Reversible Systeme 25428.5 Quasireversible und irreversible Systeme 25628.6 Wichtige Kenngrößen 25628.7 Technische Details 25728.8 Pulsvoltammetrie 25928.9 Differenzielle Pulsvoltammetrie 26028.10 Square Wave Voltammetrie 26128.11 Theorie des Elektronentransfers 26228.12 Zusammenfassung 26528.13 Literatur 26529 Theoretische Methoden 26729.1 Allgemeine Grundlagen 26729.2 Dichtefunktionaltheorie 27029.3 Beschreibung des Lösungsmittels 27429.4 Optimierung der Geometrie 27629.5 Berechnung thermodynamischer und optischer Eigenschaften 27829.5.1 Frequenzen, Energien 27829.5.2 UV/Vis-Spektren 28029.5.3 NMR- und EPR-Spektren 28129.5.4 Molekülorbitale und Ladungsverteilungen 28229.6 Zusammenfassung 28429.7 Literatur 28430 Resonanz-Raman-Spektroskopie 28530.1 Der Raman-Effekt 28530.2 Resonanz-Raman-Spektroskopie 28730.3 Technisches 28930.4 Anwendung 29130.5 Zusammenfassung 29230.6 Literatur 29231 Röntgenabsorptionsspektroskopie 29331.1 Allgemeine Grundlagen 29331.2 Technisches 29531.3 Auswertung 29631.4 Anwendung 29831.5 Zusammenfassung 30031.6 Literatur 30032 Mößbauer-Spektroskopie 30132.1 Allgemeine Grundlagen 30132.2 Technisches 30232.3 Mößbauer-Spektren und ihre Parameter 30332.4 Anwendung: Rieske-Proteine 30532.5 Zusammenfassung 30632.6 Literatur 30633 Elektronenspinresonanzspektroskopie 30733.1 Allgemeine Grundlagen 30733.2 Technisches 30933.3 Spin-Bahn-Kopplung 31033.4 Hyperfeinkopplung 31133.5 Systeme mit einem Spin > 1∕2 31333.6 Anwendung I: Blaue Kupferproteine 31433.7 Anwendung II: Eisen-Porphyrin-Systeme 31533.8 Moderne Entwicklungen 31633.9 Zusammenfassung 31733.10 Literatur 31834 Magnetische Messungen mit SQUID 31934.1 Allgemeine Grundlagen 31934.2 Technisches 32134.3 Anwendung 32234.4 Zusammenfassung 32234.5 Literatur 323Sachverzeichnis 325

Sonja Herres-Pawlis studierte Chemie an der Universität Paderborn und an der Ecole National Supérieure de Chimie in Montpellier. Nach ihrer Promotion war sie an der Universität Stanford als Postdoc tätig. Nach der Habilitation an der TU Dortmund wurde sie 2011 als Professorin für Koordinationschemie und Bioanorganische Chemie an die LMU München berufen. Für ihre Forschungen zur Aktivierung von kleinen Molekülen durch Übergangsmetallkomplexe erhielt sie 2011 den Innovationspreis des Landes Nordrhein-Westfalen. Seit 2015 hat sie den Lehrstuhl für Bioanorganische Chemie an der RWTH Aachen inne. Peter Klüfers studierte Chemie und Pharmazie an den Universitäten Köln und Bonn. Nach einer Promotion mit einem festkörperchemischen Thema wandte er sich in seiner Habilitation der Koordinationscheme zu. Deren praktische Seite lernte er bei der Enka AG (Wuppertal) in der Entwicklung von Kupferseidemembranen kennen. 1988 wurde er an die Universität Karlsruhe berufen; seit 1998 hat er den Lehrstuhl für Bioanorganische Chemie und Koordinationschemie an der LMU München inne. Die Schwerpunkte seiner Forschung sind Kohlenhydrat- und Nitrosyl-Metallkomplexe.

"Zwei wirkliche Experten haben das aktuelle Wissen zusammengetragen und präsentieren es mit ansprechenden Bildern und in verständlicher Sprache und Terminologie."Prof. Dr. Axel Klein, Universität Köln (01.08.2018) "Dieses empfehlenswerter angemessene Vorkenntnisse voraussetzende Lehrbuch wendet sich vorwiegend an Studenten eines Bachelor-Studiengangs der Chemie und der Biochemle."CLB - Chemie in Labor und Biotechnik (06/2018) "Das Buch bietet eine Synthese aus aktuellen Arbeiten an Metalloenzymzentren und den Grundlagen der Koordinationschemie, was eine umfassende Einführung in das Thema ermöglicht."Allgemeines Ministerialblatt der Bayerischen Staatsregierung (30.05.2018) "Mit dieser Einführung in die faszinierende Welt der Metalloproteine lernen Chemiker, Biochemiker und Biotechnologen Mechanismen, Methoden und Modellvorstellungen der bioanorganischen Chemie kennen."CHEManager (25.10.2017) "In einer Synthese aus aktuellen Arbeiten an Metalloenzymzentren und den Grundlagen der Koordinationschemie führt der Band in dieses im Wortsinne komplexe Thema ein."METALL (01.10.2017)

• Vorwort xiiiTeil I Die Koordinationschemie von Metalloenzymzentren 11 Säure-Base-Katalyse bei physiologischem pH-Wert: Zink(II) in Carboanhydrase und hydrolytischen Zinkenzymen 31.1 Carboanhydrasen 41.1.1 Molekülbau von humaner Carboanhydrase II (hCA II) 41.1.2 CA-Katalysezyklus 61.1.3 Cadmium als Zentralmetall in einer ζ-CA 71.2 Alkoholdehydrogenase 81.3 Hydrolytische Zinkenzyme, Klasse-II-Aldolase 81.4 Nicht katalytische Zinkzentren 91.5 Literatur 112 Funktion und Inhibition katalytischer Zentren: Urease und Ureasehemmstoffe 152.1 Harnstoff im Stickstoffstoffwechsel 152.2 Molekülbau von Urease 162.3 Ureasekatalysezyklus 172.4 Ureasehemmung durch Diamidophosphat 182.5 Ureasebiosynthese: Nickeleinbau durch UreE 192.6 Elementaranalyse an kristalliner Urease: Sumners Irrtum 202.7 Literatur 223 Superoxidreduktion in Anaerobiern: Rubredoxin (Rd) und Superoxidreduktasen (SORs) 253.1 O2 ∙− -Reduktion 253.2 Rubredoxin (Rd) 263.2.1 Aufbau von Rubredoxin 263.2.2 Das elektrochemische Potenzial von Rubredoxin: Thermodynamik der e – -Übertragung 273.3 Desulforedoxin (Dx) 293.4 Reorganisationsenergie einkerniger Highspin-Eisenzentren: Kinetik der e – -Übertragung 303.5 Superoxidreduktasen (SORs) 313.5.1 Molekülbau von SORs 313.5.2 SOR-Katalysezyklus 323.6 Literatur 334 Anionische Liganden senken das elektrochemische Potenzial: [2Fe-2S]-Ferredoxine und Rieske-Zentren 354.1 Zweikernige Eisen-Schwefel-Proteine 354.2 [2Fe-2S]-Ferredoxin 354.3 Rieske-Zentren 364.4 Oxidationsstufen und Redoxpotenziale 374.5 Biosynthese von Fe-S-Clustern 384.6 Literatur 395 [4Fe-4S]-Cluster: Ein „altes“ Zentrum mit vielen Funktionen 415.1 Ein Blick in die Evolution 425.2 [4Fe-4S]-Ferredoxine und HP-Proteine 425.2.1 [4Fe-4S]-Cluster als 1e – -Überträger 425.2.2 Molekülbau von [4Fe-4S]-Ferredoxinen 435.2.3 2[4Fe-4S]-Cluster 435.3 [3Fe-4S]-Cluster 435.4 [4Fe-3S]-Cluster 445.5 Aconitase 455.5.1 Molekülbau von Aconitase 465.5.2 Aconitasekatalysezyklus 475.6 IspG und IspH 485.7 Radikal-SAM-Enzyme 495.7.1 Molekülbau von Radikal-SAM-Enzymen 495.7.2 Bildung von 5 ′ -Adenosylradikalen 515.7.3 Eisen-Schwefel-Cluster als Schwefelquellen 515.8 Literatur 526 Katalyse einer Redoxreaktion: Mangan- und Eisensuperoxiddismutase (MnSOD, FeSOD) 556.1 O2 ∙− -Disproportionierung 556.2 Molekülbau von Fe-, Mn- und Fe/Mn-SODs 566.3 Mn/Fe-SOD-Katalysezyklus 576.4 Weitere SODs 596.5 Literatur 597 Mononukleare Nichthäm-Eisen-Enzyme 617.1 Isopenicillin-N-Synthase 637.2 Naphthalin-1,2-Dioxygenase, eine Rieske-Dioxygenase 657.3 Phenylalaninhydroxylase (PAH) 667.3.1 Monooxygenierung von Phenylalanin 677.3.2 Aufbau von PAH 687.3.3 O 2 -Aktivierung und Regulierung 697.3.4 Bio-Anorganisches: Die Elektronenstruktur eines Highspin-Fe IV O-Zentrums 697.3.5 Reaktionen der transienten Fe IV =O-Spezies 727.4 Literatur 738 O-Atom-Transfer: Der Molybdopterin-Kofaktor 758.1 Einkernige Molybdän-Enzyme 758.2 Sulfitoxidase 768.2.1 Katalyse 778.3 MoCu-CO-Dehydrogenase 808.4 Literatur 819 Ein Strukturelement – viele Funktionen: Oxidodieisenzentren 839.1 Hämerythrin (Hr) 849.1.1 Molekülbau von Hämerythrin 849.1.2 Sauerstofftransport in Hr 849.2 Lösliche Methanmonooxygenase (sMMO) 859.2.1 Methanotrophe Bakterien 859.2.2 Die Hydroxylasekomponente (sMMOH) der löslichen Methanmonooxygenase 869.2.3 sMMO-Katalyse 879.3 Ribonukleotidreduktase 889.4 Flavodieisenenzyme 8910 Bioliganden und Bindungsmodelle 9310.1 Histidin 9410.2 Aspartat und Glutamat 9510.3 Cysteinat 9510.4 Tyrosinat 9610.5 Methionin 9610.6 Porphyrinliganden 9610.7 Literatur 9811 High- und Lowspin-Eisen: Myoglobin und Hämoglobin 10111.1 O 2 -Transport 10111.2 deoxyMb 10211.3 oxyMb 10311.4 MbCO 10411.5 1 Fe II − 1 O2 , 2 Fe III − 2O2 ∙− oder 3 Fe II − 3O2 ? 10611.6 metMb 10911.7 Dynamik der Be- und Entladung von Mb 11011.8 Literatur 11012 Häm-NO-Komplexe: P450nor, Nitrophorine, MbNO, lösliche Guanylatcyclase (sGC) 11312.1 Cytochrom P450nor, eine fungale NO-Reduktase 11612.2 Die Fe–NO-Bindung in Häm-{FeNO} 6 -Zentren 11712.3 Nitrophorine 11912.4 NO-beladenes Mb, ein {FeNO} 7 -Zentrum 12012.5 Die Fe–NO-Bindung in Häm-{FeNO} 7 -Zentren 12012.6 Lösliche Guanylatcyclase (sGC) 12112.7 Literatur 12213 Redoxkatalyse mit Hämzentren: Cytochrom c, Katalase, Cytochrom P450 12513.1 Cytochrom c 12513.2 Häm-Katalase 12613.3 Cytochrom P450 12713.4 NO-Synthasen 13013.5 Literatur 13114 Redoxchemie bei hohem Potenzial: blaue Kupferproteine und Cu A -Zentren 13314.1 Blaue Kupferzentren 13614.2 Plastocyanin 13614.2.1 Molekülbau von Plastocyanin 13614.2.2 Das Modell vom entatischen Zustand 13714.2.3 Der elektronische Grundzustand des Plastocyaninzentrums 13714.2.4 Die Bedeutung kovalenter Bindungen in Kupferzentren 13914.3 Cu A -Zentren 14015 Aktivierung von O 2 -Spezies in Kupfer-Redox-Zentren: O 2 -Transport, Oxygenase-, Oxidase- und SOD-Aktivität 14315.1 Hämocyanin (Hc) 14315.1.1 Molekülbau von Hämocyanin 14315.1.2 TS-3-Cu II (His) 3 – ein starkes Oxidationsmittel 14415.2 Tyrosinase 14615.2.1 Molekülbau von Tyrosinase 14615.2.2 Oxidationszustände und Reaktionsschritte 14715.3 Partikuläre Methanmonooxygenase (pMMO) 14815.4 CuZnSOD 14915.4.1 Der Molekülbau von CuZnSOD 14915.4.2 Katalysezyklus 15015.5 Mononukleare Cu-Monooxygenasen 15115.6 Kupfer(III) in der Biochemie? 15215.7 Literatur 15316 Proteinogene Radikale als Liganden: Galactose-Oxidase (GO) und Cytochrom-c-Oxidase (CcO) 15516.1 Galactose-Oxidase 15516.1.1 Molekülbau von GO 15616.1.2 Katalyse 15716.2 Cytochrom-c-Oxidase (CcO) 15816.2.1 Struktur des Häm-a 3 -Cu B -Zentrums in Cytochrom-c-Oxidase 15916.2.2 Katalysezyklus 16016.3 Literatur 16117 Vierelektronen-katalyse, Zweiter Teil: Der O 2 -freisetzende Komplex in Photosystem II 16317.1 Die fünf Zustände 16317.2 Die Struktur Des Photosystems Ii 16417.3 Oxidationszustände des OEC und Katalysezyklus 16617.4 Synthetische Katalysatoren für die Wasseroxidation 16817.4.1 Redoxkatalyse mit Manganoxiden 16917.5 Literatur 16918 Hydrogenasen 17118.1 H 2 -Aktivierung 17118.2 [NiFe]-Hydrogenasen 17218.2.1 Katalysezyklus 17318.2.2 Der μ-Hydrido-Zustand 17418.2.3 Die Biosynthese des aktiven Zentrums 17418.3 [FeFe]-Hydrogenase 17518.4 [Fe]-Hydrogenase (Hmd) 17718.5 Literatur 17819 Nitrogenase 18119.1 N 2 -Reduktion 18119.2 Molekülbau von Nitrogenase 18219.3 Katalysezyklus 18319.4 Biosynthese von P- und M-Cluster 18419.5 Literatur 18520 Organometallchemie in Organismen I: cobalaminabhängige Methioninsynthase 18720.1 Vitamin-B 12 -Derivate 18720.2 Methioninsynthase 18820.2.1 Methioninsynthase: Molekülbau und Oxidationsstufen 18820.2.2 Katalysezyklus 18920.3 Literatur 19121 Organometallchemie in Organismen II: CO-Dehydrogenase/Acetyl-CoA-Synthase 19321.1 CO 2 -Reduktion: anaerobe CO-Dehydrogenasen und bifunktionelle CODH/ACSs 19321.2 Der C-Cluster in NiCODHs 19421.3 Der A-Cluster in NiCODHs 19621.3.1 Die Struktur des A-Clusters in CODH/ACS 19621.3.2 A-Cluster-Katalyse 19721.4 Literatur 19722 Ein technisch genutztes Metallenzym: Xylose-Isomerase („Glucose-Isomerase“) 20122.1 Xylose-Isomerase 20122.1.1 Molekülbau von Xylose-Isomerase 20222.1.2 Katalyse 20422.2 Literatur 20523 Eisenstoffwechsel 20723.1 Metallstoffwechsel 20723.2 Transferrin 21023.3 Bakterielle Siderophore 21224 Koordinationschemische „Steckbriefe“ einiger Zentralmetalle 21525 Elektrochemische Potenziale von Sauerstoffspezies bei pH 7 219Teil II Der Blick aufs Metall: Grundlegende und spezielle Methoden 22126 Strukturanalyse von Proteinen 22326.1 Kristallisation der Proteine 22326.2 Röntgenbeugung 22426.3 Röntgenstrukturanalyse 22726.3.1 Methode des isomorphen Ersatzes 22826.3.2 MAD-Methode (Multiwavelength Anomalous Dispersion) 22926.3.3 Methode des molekularen Ersatzes (MR) 23026.4 Die Strukturverfeinerung 23026.5 Literatur 23227 UV/Vis-, Fluoreszenz- und CD-Spektroskopie 23327.1 Allgemeine Grundlagen derUV/Vis-Spektroskopie 23327.2 Technisches 23827.3 Allgemeine Grundlagen der Fluoreszenzspektroskopie 23927.4 Technisches 24227.5 Fluoreszenzlöschung 24327.6 Förster-Energie-Transfer 24427.7 Allgemeine Grundlagen der CD-Spektroskopie 24527.8 Zusammenfassung 24827.9 Literatur 24828 Elektrochemie 24928.1 Allgemeine Grundlagen 24928.2 Cyclovoltammetrie 25028.3 Einfluss der Diffusion 25328.4 Reversible Systeme 25428.5 Quasireversible und irreversible Systeme 25628.6 Wichtige Kenngrößen 25628.7 Technische Details 25728.8 Pulsvoltammetrie 25928.9 Differenzielle Pulsvoltammetrie 26028.10 Square Wave Voltammetrie 26128.11 Theorie des Elektronentransfers 26228.12 Zusammenfassung 26528.13 Literatur 26529 Theoretische Methoden 26729.1 Allgemeine Grundlagen 26729.2 Dichtefunktionaltheorie 27029.3 Beschreibung des Lösungsmittels 27429.4 Optimierung der Geometrie 27629.5 Berechnung thermodynamischer und optischer Eigenschaften 27829.5.1 Frequenzen, Energien 27829.5.2 UV/Vis-Spektren 28029.5.3 NMR- und EPR-Spektren 28129.5.4 Molekülorbitale und Ladungsverteilungen 28229.6 Zusammenfassung 28429.7 Literatur 28430 Resonanz-Raman-Spektroskopie 28530.1 Der Raman-Effekt 28530.2 Resonanz-Raman-Spektroskopie 28730.3 Technisches 28930.4 Anwendung 29130.5 Zusammenfassung 29230.6 Literatur 29231 Röntgenabsorptionsspektroskopie 29331.1 Allgemeine Grundlagen 29331.2 Technisches 29531.3 Auswertung 29631.4 Anwendung 29831.5 Zusammenfassung 30031.6 Literatur 30032 Mößbauer-Spektroskopie 30132.1 Allgemeine Grundlagen 30132.2 Technisches 30232.3 Mößbauer-Spektren und ihre Parameter 30332.4 Anwendung: Rieske-Proteine 30532.5 Zusammenfassung 30632.6 Literatur 30633 Elektronenspinresonanzspektroskopie 30733.1 Allgemeine Grundlagen 30733.2 Technisches 30933.3 Spin-Bahn-Kopplung 31033.4 Hyperfeinkopplung 31133.5 Systeme mit einem Spin > 1∕2 31333.6 Anwendung I: Blaue Kupferproteine 31433.7 Anwendung II: Eisen-Porphyrin-Systeme 31533.8 Moderne Entwicklungen 31633.9 Zusammenfassung 31733.10 Literatur 31834 Magnetische Messungen mit SQUID 31934.1 Allgemeine Grundlagen 31934.2 Technisches 32134.3 Anwendung 32234.4 Zusammenfassung 32234.5 Literatur 323Sachverzeichnis 325

Sonja Herres-Pawlis studierte Chemie an der Universität Paderborn und an der Ecole National Supérieure de Chimie in Montpellier. Nach ihrer Promotion war sie an der Universität Stanford als Postdoc tätig. Nach der Habilitation an der TU Dortmund wurde sie 2011 als Professorin für Koordinationschemie und Bioanorganische Chemie an die LMU München berufen. Für ihre Forschungen zur Aktivierung von kleinen Molekülen durch Übergangsmetallkomplexe erhielt sie 2011 den Innovationspreis des Landes Nordrhein-Westfalen. Seit 2015 hat sie den Lehrstuhl für Bioanorganische Chemie an der RWTH Aachen inne. Peter Klüfers studierte Chemie und Pharmazie an den Universitäten Köln und Bonn. Nach einer Promotion mit einem festkörperchemischen Thema wandte er sich in seiner Habilitation der Koordinationscheme zu. Deren praktische Seite lernte er bei der Enka AG (Wuppertal) in der Entwicklung von Kupferseidemembranen kennen. 1988 wurde er an die Universität Karlsruhe berufen; seit 1998 hat er den Lehrstuhl für Bioanorganische Chemie und Koordinationschemie an der LMU München inne. Die Schwerpunkte seiner Forschung sind Kohlenhydrat- und Nitrosyl-Metallkomplexe.

"Zwei wirkliche Experten haben das aktuelle Wissen zusammengetragen und präsentieren es mit ansprechenden Bildern und in verständlicher Sprache und Terminologie."Prof. Dr. Axel Klein, Universität Köln (01.08.2018) "Dieses empfehlenswerter angemessene Vorkenntnisse voraussetzende Lehrbuch wendet sich vorwiegend an Studenten eines Bachelor-Studiengangs der Chemie und der Biochemle."CLB - Chemie in Labor und Biotechnik (06/2018) "Das Buch bietet eine Synthese aus aktuellen Arbeiten an Metalloenzymzentren und den Grundlagen der Koordinationschemie, was eine umfassende Einführung in das Thema ermöglicht."Allgemeines Ministerialblatt der Bayerischen Staatsregierung (30.05.2018) "Mit dieser Einführung in die faszinierende Welt der Metalloproteine lernen Chemiker, Biochemiker und Biotechnologen Mechanismen, Methoden und Modellvorstellungen der bioanorganischen Chemie kennen."CHEManager (25.10.2017) "In einer Synthese aus aktuellen Arbeiten an Metalloenzymzentren und den Grundlagen der Koordinationschemie führt der Band in dieses im Wortsinne komplexe Thema ein."METALL (01.10.2017)

• Vorwort xiiiTeil I Die Koordinationschemie von Metalloenzymzentren 11 Säure-Base-Katalyse bei physiologischem pH-Wert: Zink(II) in Carboanhydrase und hydrolytischen Zinkenzymen 31.1 Carboanhydrasen 41.1.1 Molekülbau von humaner Carboanhydrase II (hCA II) 41.1.2 CA-Katalysezyklus 61.1.3 Cadmium als Zentralmetall in einer ζ-CA 71.2 Alkoholdehydrogenase 81.3 Hydrolytische Zinkenzyme, Klasse-II-Aldolase 81.4 Nicht katalytische Zinkzentren 91.5 Literatur 112 Funktion und Inhibition katalytischer Zentren: Urease und Ureasehemmstoffe 152.1 Harnstoff im Stickstoffstoffwechsel 152.2 Molekülbau von Urease 162.3 Ureasekatalysezyklus 172.4 Ureasehemmung durch Diamidophosphat 182.5 Ureasebiosynthese: Nickeleinbau durch UreE 192.6 Elementaranalyse an kristalliner Urease: Sumners Irrtum 202.7 Literatur 223 Superoxidreduktion in Anaerobiern: Rubredoxin (Rd) und Superoxidreduktasen (SORs) 253.1 O2 ∙− -Reduktion 253.2 Rubredoxin (Rd) 263.2.1 Aufbau von Rubredoxin 263.2.2 Das elektrochemische Potenzial von Rubredoxin: Thermodynamik der e – -Übertragung 273.3 Desulforedoxin (Dx) 293.4 Reorganisationsenergie einkerniger Highspin-Eisenzentren: Kinetik der e – -Übertragung 303.5 Superoxidreduktasen (SORs) 313.5.1 Molekülbau von SORs 313.5.2 SOR-Katalysezyklus 323.6 Literatur 334 Anionische Liganden senken das elektrochemische Potenzial: [2Fe-2S]-Ferredoxine und Rieske-Zentren 354.1 Zweikernige Eisen-Schwefel-Proteine 354.2 [2Fe-2S]-Ferredoxin 354.3 Rieske-Zentren 364.4 Oxidationsstufen und Redoxpotenziale 374.5 Biosynthese von Fe-S-Clustern 384.6 Literatur 395 [4Fe-4S]-Cluster: Ein „altes“ Zentrum mit vielen Funktionen 415.1 Ein Blick in die Evolution 425.2 [4Fe-4S]-Ferredoxine und HP-Proteine 425.2.1 [4Fe-4S]-Cluster als 1e – -Überträger 425.2.2 Molekülbau von [4Fe-4S]-Ferredoxinen 435.2.3 2[4Fe-4S]-Cluster 435.3 [3Fe-4S]-Cluster 435.4 [4Fe-3S]-Cluster 445.5 Aconitase 455.5.1 Molekülbau von Aconitase 465.5.2 Aconitasekatalysezyklus 475.6 IspG und IspH 485.7 Radikal-SAM-Enzyme 495.7.1 Molekülbau von Radikal-SAM-Enzymen 495.7.2 Bildung von 5 ′ -Adenosylradikalen 515.7.3 Eisen-Schwefel-Cluster als Schwefelquellen 515.8 Literatur 526 Katalyse einer Redoxreaktion: Mangan- und Eisensuperoxiddismutase (MnSOD, FeSOD) 556.1 O2 ∙− -Disproportionierung 556.2 Molekülbau von Fe-, Mn- und Fe/Mn-SODs 566.3 Mn/Fe-SOD-Katalysezyklus 576.4 Weitere SODs 596.5 Literatur 597 Mononukleare Nichthäm-Eisen-Enzyme 617.1 Isopenicillin-N-Synthase 637.2 Naphthalin-1,2-Dioxygenase, eine Rieske-Dioxygenase 657.3 Phenylalaninhydroxylase (PAH) 667.3.1 Monooxygenierung von Phenylalanin 677.3.2 Aufbau von PAH 687.3.3 O 2 -Aktivierung und Regulierung 697.3.4 Bio-Anorganisches: Die Elektronenstruktur eines Highspin-Fe IV O-Zentrums 697.3.5 Reaktionen der transienten Fe IV =O-Spezies 727.4 Literatur 738 O-Atom-Transfer: Der Molybdopterin-Kofaktor 758.1 Einkernige Molybdän-Enzyme 758.2 Sulfitoxidase 768.2.1 Katalyse 778.3 MoCu-CO-Dehydrogenase 808.4 Literatur 819 Ein Strukturelement – viele Funktionen: Oxidodieisenzentren 839.1 Hämerythrin (Hr) 849.1.1 Molekülbau von Hämerythrin 849.1.2 Sauerstofftransport in Hr 849.2 Lösliche Methanmonooxygenase (sMMO) 859.2.1 Methanotrophe Bakterien 859.2.2 Die Hydroxylasekomponente (sMMOH) der löslichen Methanmonooxygenase 869.2.3 sMMO-Katalyse 879.3 Ribonukleotidreduktase 889.4 Flavodieisenenzyme 8910 Bioliganden und Bindungsmodelle 9310.1 Histidin 9410.2 Aspartat und Glutamat 9510.3 Cysteinat 9510.4 Tyrosinat 9610.5 Methionin 9610.6 Porphyrinliganden 9610.7 Literatur 9811 High- und Lowspin-Eisen: Myoglobin und Hämoglobin 10111.1 O 2 -Transport 10111.2 deoxyMb 10211.3 oxyMb 10311.4 MbCO 10411.5 1 Fe II − 1 O2 , 2 Fe III − 2O2 ∙− oder 3 Fe II − 3O2 ? 10611.6 metMb 10911.7 Dynamik der Be- und Entladung von Mb 11011.8 Literatur 11012 Häm-NO-Komplexe: P450nor, Nitrophorine, MbNO, lösliche Guanylatcyclase (sGC) 11312.1 Cytochrom P450nor, eine fungale NO-Reduktase 11612.2 Die Fe–NO-Bindung in Häm-{FeNO} 6 -Zentren 11712.3 Nitrophorine 11912.4 NO-beladenes Mb, ein {FeNO} 7 -Zentrum 12012.5 Die Fe–NO-Bindung in Häm-{FeNO} 7 -Zentren 12012.6 Lösliche Guanylatcyclase (sGC) 12112.7 Literatur 12213 Redoxkatalyse mit Hämzentren: Cytochrom c, Katalase, Cytochrom P450 12513.1 Cytochrom c 12513.2 Häm-Katalase 12613.3 Cytochrom P450 12713.4 NO-Synthasen 13013.5 Literatur 13114 Redoxchemie bei hohem Potenzial: blaue Kupferproteine und Cu A -Zentren 13314.1 Blaue Kupferzentren 13614.2 Plastocyanin 13614.2.1 Molekülbau von Plastocyanin 13614.2.2 Das Modell vom entatischen Zustand 13714.2.3 Der elektronische Grundzustand des Plastocyaninzentrums 13714.2.4 Die Bedeutung kovalenter Bindungen in Kupferzentren 13914.3 Cu A -Zentren 14015 Aktivierung von O 2 -Spezies in Kupfer-Redox-Zentren: O 2 -Transport, Oxygenase-, Oxidase- und SOD-Aktivität 14315.1 Hämocyanin (Hc) 14315.1.1 Molekülbau von Hämocyanin 14315.1.2 TS-3-Cu II (His) 3 – ein starkes Oxidationsmittel 14415.2 Tyrosinase 14615.2.1 Molekülbau von Tyrosinase 14615.2.2 Oxidationszustände und Reaktionsschritte 14715.3 Partikuläre Methanmonooxygenase (pMMO) 14815.4 CuZnSOD 14915.4.1 Der Molekülbau von CuZnSOD 14915.4.2 Katalysezyklus 15015.5 Mononukleare Cu-Monooxygenasen 15115.6 Kupfer(III) in der Biochemie? 15215.7 Literatur 15316 Proteinogene Radikale als Liganden: Galactose-Oxidase (GO) und Cytochrom-c-Oxidase (CcO) 15516.1 Galactose-Oxidase 15516.1.1 Molekülbau von GO 15616.1.2 Katalyse 15716.2 Cytochrom-c-Oxidase (CcO) 15816.2.1 Struktur des Häm-a 3 -Cu B -Zentrums in Cytochrom-c-Oxidase 15916.2.2 Katalysezyklus 16016.3 Literatur 16117 Vierelektronen-katalyse, Zweiter Teil: Der O 2 -freisetzende Komplex in Photosystem II 16317.1 Die fünf Zustände 16317.2 Die Struktur Des Photosystems Ii 16417.3 Oxidationszustände des OEC und Katalysezyklus 16617.4 Synthetische Katalysatoren für die Wasseroxidation 16817.4.1 Redoxkatalyse mit Manganoxiden 16917.5 Literatur 16918 Hydrogenasen 17118.1 H 2 -Aktivierung 17118.2 [NiFe]-Hydrogenasen 17218.2.1 Katalysezyklus 17318.2.2 Der μ-Hydrido-Zustand 17418.2.3 Die Biosynthese des aktiven Zentrums 17418.3 [FeFe]-Hydrogenase 17518.4 [Fe]-Hydrogenase (Hmd) 17718.5 Literatur 17819 Nitrogenase 18119.1 N 2 -Reduktion 18119.2 Molekülbau von Nitrogenase 18219.3 Katalysezyklus 18319.4 Biosynthese von P- und M-Cluster 18419.5 Literatur 18520 Organometallchemie in Organismen I: cobalaminabhängige Methioninsynthase 18720.1 Vitamin-B 12 -Derivate 18720.2 Methioninsynthase 18820.2.1 Methioninsynthase: Molekülbau und Oxidationsstufen 18820.2.2 Katalysezyklus 18920.3 Literatur 19121 Organometallchemie in Organismen II: CO-Dehydrogenase/Acetyl-CoA-Synthase 19321.1 CO 2 -Reduktion: anaerobe CO-Dehydrogenasen und bifunktionelle CODH/ACSs 19321.2 Der C-Cluster in NiCODHs 19421.3 Der A-Cluster in NiCODHs 19621.3.1 Die Struktur des A-Clusters in CODH/ACS 19621.3.2 A-Cluster-Katalyse 19721.4 Literatur 19722 Ein technisch genutztes Metallenzym: Xylose-Isomerase („Glucose-Isomerase“) 20122.1 Xylose-Isomerase 20122.1.1 Molekülbau von Xylose-Isomerase 20222.1.2 Katalyse 20422.2 Literatur 20523 Eisenstoffwechsel 20723.1 Metallstoffwechsel 20723.2 Transferrin 21023.3 Bakterielle Siderophore 21224 Koordinationschemische „Steckbriefe“ einiger Zentralmetalle 21525 Elektrochemische Potenziale von Sauerstoffspezies bei pH 7 219Teil II Der Blick aufs Metall: Grundlegende und spezielle Methoden 22126 Strukturanalyse von Proteinen 22326.1 Kristallisation der Proteine 22326.2 Röntgenbeugung 22426.3 Röntgenstrukturanalyse 22726.3.1 Methode des isomorphen Ersatzes 22826.3.2 MAD-Methode (Multiwavelength Anomalous Dispersion) 22926.3.3 Methode des molekularen Ersatzes (MR) 23026.4 Die Strukturverfeinerung 23026.5 Literatur 23227 UV/Vis-, Fluoreszenz- und CD-Spektroskopie 23327.1 Allgemeine Grundlagen derUV/Vis-Spektroskopie 23327.2 Technisches 23827.3 Allgemeine Grundlagen der Fluoreszenzspektroskopie 23927.4 Technisches 24227.5 Fluoreszenzlöschung 24327.6 Förster-Energie-Transfer 24427.7 Allgemeine Grundlagen der CD-Spektroskopie 24527.8 Zusammenfassung 24827.9 Literatur 24828 Elektrochemie 24928.1 Allgemeine Grundlagen 24928.2 Cyclovoltammetrie 25028.3 Einfluss der Diffusion 25328.4 Reversible Systeme 25428.5 Quasireversible und irreversible Systeme 25628.6 Wichtige Kenngrößen 25628.7 Technische Details 25728.8 Pulsvoltammetrie 25928.9 Differenzielle Pulsvoltammetrie 26028.10 Square Wave Voltammetrie 26128.11 Theorie des Elektronentransfers 26228.12 Zusammenfassung 26528.13 Literatur 26529 Theoretische Methoden 26729.1 Allgemeine Grundlagen 26729.2 Dichtefunktionaltheorie 27029.3 Beschreibung des Lösungsmittels 27429.4 Optimierung der Geometrie 27629.5 Berechnung thermodynamischer und optischer Eigenschaften 27829.5.1 Frequenzen, Energien 27829.5.2 UV/Vis-Spektren 28029.5.3 NMR- und EPR-Spektren 28129.5.4 Molekülorbitale und Ladungsverteilungen 28229.6 Zusammenfassung 28429.7 Literatur 28430 Resonanz-Raman-Spektroskopie 28530.1 Der Raman-Effekt 28530.2 Resonanz-Raman-Spektroskopie 28730.3 Technisches 28930.4 Anwendung 29130.5 Zusammenfassung 29230.6 Literatur 29231 Röntgenabsorptionsspektroskopie 29331.1 Allgemeine Grundlagen 29331.2 Technisches 29531.3 Auswertung 29631.4 Anwendung 29831.5 Zusammenfassung 30031.6 Literatur 30032 Mößbauer-Spektroskopie 30132.1 Allgemeine Grundlagen 30132.2 Technisches 30232.3 Mößbauer-Spektren und ihre Parameter 30332.4 Anwendung: Rieske-Proteine 30532.5 Zusammenfassung 30632.6 Literatur 30633 Elektronenspinresonanzspektroskopie 30733.1 Allgemeine Grundlagen 30733.2 Technisches 30933.3 Spin-Bahn-Kopplung 31033.4 Hyperfeinkopplung 31133.5 Systeme mit einem Spin > 1∕2 31333.6 Anwendung I: Blaue Kupferproteine 31433.7 Anwendung II: Eisen-Porphyrin-Systeme 31533.8 Moderne Entwicklungen 31633.9 Zusammenfassung 31733.10 Literatur 31834 Magnetische Messungen mit SQUID 31934.1 Allgemeine Grundlagen 31934.2 Technisches 32134.3 Anwendung 32234.4 Zusammenfassung 32234.5 Literatur 323Sachverzeichnis 325