• Fri frakt över 249 kr
  • •
  • Snabba leveranser
  • •
  • Billiga böcker
Kundservice

Du är på sajten för privatpersoner.

Företag, bibliotek eller offentlig verksamhet?

Du handlar på classic.bokus.com, där alla dina funktioner finns intakta.
Till classic.bokus.com
Bokus logotyp. Gå till startsidan.
  • Erbjudanden
  • Nyheter
  • Student
  • Topplistor
  • Barn & ungdom
  • Bokus Play
  • E-böcker
  • Pocketböcker
  • Spel & pussel

10% rabatt på allt med kod: NYSTART10 →

Sidfot

Mina sidor

    Hjälp

    • Kundservice
    • Vanliga frågor och svar
    • Frakt och leverans
    • Retur vid ångerrätt
    • Reklamera vara
    • Betalning
    • Köpvillkor
    • Allmänna villkor
    • Information om webbplatsens tillgänglighet

    Om Bokus

    • Om oss
    • Pressrum
    • För studenter
    • För företag
    • För bibliotek och offentlig verksamhet
    • För leverantörer
    • Hållbarhet

    Populärt

    • Aktuella erbjudanden
    • Presentkort
    • Studentlitteratur
    • Nya böcker
    • Topplistor
    • Signerade böcker
    • Engelska böcker

    Inspiration

    • Boktips
    • BookTok
    • Populära bokserier
    • Barnbokskaraktärer
    • Populära författare
    Logotyp för Bokus
    Följ oss på Facebook (extern länk)Följ oss på Instagram (extern länk)Följ oss på YouTube (extern länk)Följ oss på TikTok (extern länk)
    bokus @ CookiesAnpassa cookiesIntegritetspolicyKöpvillkor
    Till Citymail hemsida (extern länk)Till Budbee hemsida (extern länk)Till Postnord hemsida (extern länk)Till Schenker hemsida (extern länk)Till Early Bird hemsida (extern länk)Till Walleys hemsida (extern länk)
    1. Naturvetenskap och teknik
    2. Matematik och naturvetenskap
    3. Biologi
    4. Biokemi

    From Globular Proteins to Amyloids

    AvRoterman-Konieczna,Iren,Irena Roterman-Konieczna

    Häftad, Engelska, 2019

    1 479 kr

    Beställningsvara. Skickas inom 10-15 vardagar. Fri frakt över 249 kr.

    Beskrivning

    From Globular Proteins to Amyloids proposes a model and mechanism for explaining protein misfolding. Concepts presented are based on a model originally intended to show how proteins attain their native conformations. This model is quantitative in nature and founded upon arguments derived from information theory. It facilitates prediction and simulation of the amyloid fibrillation process, also identifying the progressive changes that occur in native proteins that lead to the emergence of amyloid aggregations.



    • Introduces basic rules for protein folding, along with the conditions that result in misfolding
    • Presents research that lies in treating the aqueous environment as a continuum rather than a set of individual water molecules (i.e. the classic representation)
    • Provides practical applications for helping the prevention of amyloidosis and improving drug design

    Produktinformation

    • Utgivningsdatum:2019-10-02
    • Mått:152 x 229 x undefined mm
    • Vikt:460 g
    • Format:Häftad
    • Språk:Engelska
    • Antal sidor:278
    • Förlag:Elsevier Science
    • ISBN:9780081029817

    Utforska kategorier

    • Biokemi inom Naturvetenskap och teknik
    • Farmakologi inom Medicin
    • Biokemisk teknik inom Naturvetenskap och teknik

    Mer om författaren

    Professor Irena Roterman-Konieczna completed her PhD at the Nicolaus Copernicus Medical Academy Krakow, Poland and undertook her postdoctoral studies at Cornell University, USA. She is the director of the Department of Bioinformatics and Telemedicine at Jagiellonian University – Medical College, Poland. Her fields of interest are protein structure, folding simulation as well as systems biology. She is the author of "Protein Folding in Silico", published by Woodhead Publishing in 2012., and "From Globular Proteins to Amyloids" published by Elsevier in 2020. She is the Chief Editor of the journal Bio-Algorithms and Med-Systems (de Gruyter).

    Innehållsförteckning

    • 1. Description of the fuzzy oil drop model2. Folding with the active participation of water3. Information coded in protein structure4. Gobular or ribbon-like micelle5. Proteins structured as spherical micelles6. Local discordance6. A. The active site in a single-chain enzyme identified as local deficiency of hydrophobicity6. B. Protein-protein interaction encoded as an exposure of hydrophobic residues on the surface6. C. Ligand binding cavity coded in form of local deficiency of hydrophobicity7. Solenoid – amyloid under control8. Composite structures9. Permanent chaperons9. A. Non-amyloid structure of the aβ(1-42) polypeptide requiring a permanent chaperone9. B. Structural properties of aβ(1-42) chain fragments in complex with proteins acting as permanent chaperones10. Amyloids10. A. Amyloid as a ribbon-like micelle10. B. Alternative conformations of the aβ(1-40) amyloid protein10. C. Specificity of amino acid sequence and its role in secondary and super secondary structure generation11. Anti-amyloid drug design12. Predicted structure of the transthyretin amyloid